Amyloid ß-fibrillumok nanomechanikája = Nanomechanics of amyloid ß-fibrils
  • Metaadatok
Tartalom: http://real.mtak.hu/2421/
Archívum: MTA Könyvtár
Gyűjtemény: Status = Published

Type = Monograph
Cím:
Amyloid ß-fibrillumok nanomechanikája = Nanomechanics of amyloid ß-fibrils
Létrehozó:
Kellermayer, Miklós Sándor Zoltán
Datki, Zsolt László
Grama, László
Huber, Tamás
Karsai, Árpád
Nagy, Attila
Kiadó:
OTKA
Dátum:
2009
Téma:
QH3020 Biophysics / biofizika
Tartalmi leírás:
Pályázatban amiloid béta (Aß) fibrillumokat, és ehhez kapcsolódóan hasonló természetű amiloid fibrillumokat és egyéb fibrilláris biomolekuláris rendszereket vizsgáltunk. A kísérletekben atomerőmikroszkóp segítségével vizsgáltuk a fibrillumok topográfiai szerkezetét és mechanikai erővezérelt szerkezeti átalakulásait. Különböző amiloid fibrillumok nanomechanikai ujjlenyomatát mértük meg. Felfedeztük, hogy az Aß peptid egy fragmentuma, az Aß25-35, trigonálisan orientált hálózatot hoz létre csillám felszínen. Ez nanotechnológiai alkalmazások lehetőségét veti fel, amellyel kapcsolatban szabadalmi bejelentést indítottunk el. Új mérési technológiákat fejesztettünk ki: térben és időben szinkronizált TIRF/AFM, illetve pásztázó próba kimográfia. A nanomechanikai módszereinket sikerrel adaptáltuk intermedier filamentumokra és miozin vastag filamentumokra. | In this grant proposal we have investigated te properties of amyloid beta (Aß) fibrils and other relevant amyoids and fibrillar biomolecular systems. In our experiments the topographical structure and mechanical force-driven structural changes of the fibrils were explored by using atomic force microscopy(AFM). We measured the nanomechanical fingerprint of various amyloid fibrils. We discovered that a toxic fragment of the full-length Aßpeptide, Aß25-35, forms a trigonally oriented network on mice. The phenomenon opens the possiblity towards nanotechnological applications. Based on this we filed a preliminary patent application (US 61/058,244). We developed novel methodologies: spatially and temporally resolved TIRF/AFM, scanning force kymography. Our nanomechanical methods were implemented on yet unexplored biomolecular systems: intermediate filaments and myosin thick filaments.
Típus:
Monograph
PeerReviewed
Formátum:
application/pdf
Azonosító:
Kellermayer, Miklós Sándor Zoltán and Datki, Zsolt László and Grama, László and Huber, Tamás and Karsai, Árpád and Nagy, Attila (2009) Amyloid ß-fibrillumok nanomechanikája = Nanomechanics of amyloid ß-fibrils. Project Report. OTKA.
Kapcsolat: